Innehållsförteckning
Källreferens:
Källkritik:
Utdrag
Enzymer är proteiner som fungerar som biologiska katalysatorer genom att sänka aktiveringsenergin som krävs för en reaktion.
Detta är möjligt genom de sidokedjor som finns hos aminosyrorna som bygger upp den aktiva ytan som har förmågan att påverka elektronstrukturen hos det bundna substratet.
Sättet att beskriva enzymatiska reaktioner genom modeller har förändrats genom tiden och dessa olika modeller ska nu tas upp där även för- och nackdelar omnämns.
Människor har sedan 1800-talet konstaterat enzymernas existens. Under 1833 var det känt att det fanns något som kunde bryta ner stärkelse till socker, alltså amylas.
Även något som fanns i magsaften som hjälpte till att bryta ner protein, alltså pepsin. Sedan under 1850-talet när Louis Pasteur började att kartlägga hur fermentationsprocessen fungerar inkluderades även enzymernas upptäckt och uppfattningen att de fungerar som katalysatorer.
Namnet enzym kom 1878 och betyder “i jäst”.2 Här började forskningen alltså komma underfund med att det finns biologiska katalysatorer men det fanns ännu ingen modell som förklarade hur de i detalj fungerar.
Den första modellen, lock-and-key-modellen kom dock inte långt efter. Vid 1894 beskriver Emil Fischer hur enzymer kan liknas med ett lås och substratet en nyckel.
Detta menar på att substratet måste ha en perfekt form för att binda till enzymets aktiva yta. Denna modell är bra på det sättet att det beskriver enzymers specificitet.
Modellen blir dock förvirrande då många extracellulära enzymer som proteaserna inte har samma specificitet utan bryter ner olika typer av proteiner vilka kan ha många olika strukturer.
Något som dock är positivt med modellen är hur den ändå beskriver den enzymatiska reaktionen från det att ett substrat binds till den aktiva ytan och vidare till hur det bildas ett enzym-substrat komplex och som sedan frigör en produkt.
Det är alltså ett enkelt sätt att bilda sig en ungefärlig bild av hur en enzymatisk reaktion fungerar. 60 år senare utvecklades denna modell genom att enzymet lysozym undersöktes med röntgenkristallografi.
Vid 1958 lanserar Daniel Koshland istället the induced-fit-model som idag är den modell av enzymer som används.
Här beskrivs enzymer snarare som ett par handskar och substratet som händer som det krävs ett samarbete mellan för att de båda ska passa.
Modellen beskriver hur den aktiva ytan är uppbyggd av olika delar vilket inkluderar bindningsställen och katalytiska platser.
Bindningställena får själva substratet att attraheras till den aktiva ytan medan reaktionen som får substratet att bilda en produkt sker vid de katalytiska platserna.
Lämna ett svar